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Hallan en Lugo cómo se forman las placas que causan alzhéimer

Mercedes Novo, Sonia Freire y Wahid Al-Soufi. EP
Mercedes Novo, Sonia Freire y Wahid Al-Soufi. EP

Investigadores de la facultad de Ciencias identificaron la concentración a partir de la que los amiloides forman aglomerados

Investigadores de la facultad de Ciencias del campus de Lugo acaban de publicar un artículo en la revista científica Scientific Reports que arroja un poco más de luz sobre cómo se forman las placas de beta-amiloide, cuya presencia en el cerebro se relaciona con la enfermedad de alzhéimer. El grupo formado por los profesores Mercedes Novo y Wahih Al-Soufi y la investigadora Sonia Freire ha conseguido demostrar que el amiloide Ab-42, que existe de forma natural en el cerebro, forma aglomerados de manera espontánea cuando su concentración supera un límite determinado.

"Las placas que se ven cuando se hace una resonancia son ya muy grandes. Al principio se pensaba que eran las que provocaban la enfermedad de Alzheimer, pero en los últimos años ya se tiene bastante claro que eso es un residuo que queda, pero que lo verdaderamente tóxico son pequeños agregados que se forman antes", explica la profesora Mercedes Novo. La Ab-42 "es una proteína muy pequeña que se junta con otras del mismo tipo y forma como pelotas de aglomerados y esas, en fases iniciales, son las que se considera que hacen daño a las neuronas y provocan la enfermedad", aclara.

La profesora Novo indica que hay estudios recientes que apuntan a que la acumulación de amiloide en los enfermos de Alzheimer no se debe a que se produzca más sino a que se elimina peor. En todo caso, el grupo se marcó como propósito estudiar cómo se forman esos agregados y qué concentración tiene que haber para que ese proceso se lleve a cabo.

De los tipos de amiloides que hay, el Ab-42 es el que está más relacionado con la toxicidad y el que aparece en mayor medida en las placas presentes en los cerebros de pacientes de Alzheimer. Sin embargo, no se conocía mucho sobre el proceso de agregación de esta proteína por las dificultades de trabajo que presenta. "Cuando quieres hacer una muestra con Ab-42, parte del amiloide se queda en las paredes del recipiente porque se pega a todo, así que nunca sabes cuánto tienes ahí, por eso es difícil de cuantificar y trabajar con él", aclara Novo.

Para dominarlo, el grupo utilizó una técnica ultrasensible conocida desde hace unos veinte años y que ya se había utilizado con otro amiloide, el Ab-40, aunque a niveles menos avanzados. "Hay que trabajar en condiciones muy controladas para dejarlo agregar cuando interesa para el experimento", explica Mercedes Novo. Con esta técnica, no solo se puede distinguir si está agregado o no sino también saber cuánto hay en la disolución de forma precisa. "Eso es lo que ha permitido estimar de forma cuantitativa la concentración a partir de la que empieza a agregarse", apunta la investigadora.

El hallazgo tiene gran valor porque, hasta ahora, "se hablaba de la posibilidad de que hubiera una concentración crítica a partir de la que se producía la agregación, pero no había una evidencia experimental clara", apunta Mercedes Novo. El resultado de este estudio confirma esta teoría. Sin embargo, matiza la investigadora, "en el cerebro podría variar el valor de esa concentración crítica, pero no el hecho de que exista una concentración a partir de la cual se produzca la agregación".

El hallazgo "refuerza la hipótesis de que la formación de estos pequeños agregados empieza esa cadena de eventos que llevan a la enfermedad de Alzheimer", apunta Mercedes Novo, que señala que el siguiente paso sería hacer estudios de toxicidad de estos agregados para saber a partir de qué concentración suponen toxicidad en el cerebro. "Si es un problema de alcanzar una cierta concentración también va a permitir dirigir la terapia porque se pueden buscar fármacos que mejoren la eliminación del amiloide en el cerebro", señala.

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